Enzyme/Activité enzymatique
Des méthodes expérimentales et des modèles mathématiques permettent de caractériser l’affinité d’une enzyme pour un substrat donné et de déterminer la vitesse de réaction catalysée en fonction de la température, du pH et de la force ionique du milieu réactionnel. Ainsi, les enzymologistes démontrent que les réactions catalysées par les enzymes diffèrent des réactions inorganiques simples. Par exemple, l’efficacité d’une enzyme dépend étroitement de la température : une augmentation de température peut accélérer une réaction jusqu’à un certain seuil, au-delà duquel l’enzyme devient inactive. De même, l’activité catalytique d’une enzyme a une efficacité maximale à un certain taux d’acidité (pH de la solution). Par exemple, pour la pepsine (qui agit dans l’estomac, où l’acidité est très élevée), le pH optimal est égal à 1, alors que, pour la plupart des enzymes des cellules, il est de 7.
