Enzyme, phénotype et génotype/Les atouts de l'activité enzymatique
La réunion des réactifs[modifier | modifier le wikicode]
Une réaction chimique ne peut avoir lieu que si ses réactifs se retrouvent au même endroit au même moment et dans une position les uns par rapport aux autres permettant la réaction. Si les réactifs sont en solution et que le niveau d'énergie est suffisant, l'agitation moléculaire va tendre à homogénéiser la solution et si les concentrations des réactifs sont suffisantes alors on peut estimer qu'en tout point de la solution les réactifs sont en situation de réagir. Toutefois, ces conditions qui optimiseraient la vitesse de la réaction biochimique, sont, en réalité, peu probables et cela d'autant plus que, dans un cas favorable, la mise en œuvre de la réaction ferait baisser les concentrations de réactifs et ralentirait d’autant la réaction.
L'enzyme peut activer les substrats dans n’importe quel ordre et pas obligatoirement au même endroit et au même moment. L'activation de tous les substrats pourra se faire au bout d'un délai plus ou moins long selon les concentrations en substrats : ce délai sera plus faible que celui qui serait requis sans enzyme. De plus, lorsque tous les substrats sont activés, ils sont en bonne position pour que la réaction ait lieu et bien au niveau des sites voulus pour obtenir le ou les produits attendus. Cela montre qu'avec une enzyme, la réaction sera favorisée, avec une vitesse plus grande que sans enzyme et, comme quand la réaction sera terminée le ou les produits seront libérés, l’enzyme pourra entrer à nouveau en jeu pour une nouvelle réaction : ce qui lui donne toutes les caractéristiques d’un catalyseur. La baisse de concentration des substrats au fur et à mesure que la réaction se déroule aura un effet de ralentissement sur l’activité enzymatique qui pourrait être compensé par l’augmentation du nombre de molécules enzymatiques jusqu'à épuisement éventuel des substrats.
Si un des substrats est en faible quantité et que les autres sont en quantités plus importantes, la réaction sera limitée par le substrat en quantité la plus faible : on parle dans ce cas d’un effet limitant des substrats les uns par rapport aux autres ou que les substrats sont des facteurs limitants les uns des autres. Au final, si un des substrats manque, l’activation de l’enzyme ne pourra se faire et la réaction n’aura plus lieu même si les autres substrats sont encore en quantité suffisante.
L’énergie et la catalyse enzymatique[modifier | modifier le wikicode]
L’énergie libérée par l’enzyme à partir d’ATP (ou d’ADP) doit permettre :
- la rupture de liaisons de covalence sur le ou les substrats,
- la mise en place d’autres liaisons de covalence pour former les produits,
- la libération du ou des produits.
Il est possible que l’énergie induise une déformation de l’enzyme activée afin que les substrats soient dans une position optimale et/ou pour libérer les produits.
Lorsque les substrats sont activés, l’enzyme libère l’énergie à l’endroit même où elle est utilisée. Cela va notamment limiter la dissipation d’énergie et, par là, la réaction se fera avec un apport initial d’énergie minimal (cela correspond à un effet chalumeau avec une zone de haute température très réduite).
La chaleur dissipée, en quelque sorte perdue, n’est jamais nulle et participe au maintien voire à l’élévation du niveau d’énergie du système pouvant favoriser l'activation des substrats. Limiter cette dissipation évitera le risque d'une augmentation trop importante de la quantité de chaleur dans la cellule qui pourrait provoquer la dénaturation des enzymes par coagulation thermique si la cellule n'arrivait pas à évacuer suffisamment cet excès de chaleur.
La régulation de l’activité cellulaire[modifier | modifier le wikicode]
Les activités cellulaires parce qu’elles sont sous la dépendance d’enzyme ne se font que si les enzymes sont présentes. Elles s’arrêteront par désactivation voire destruction des enzymes ou tout simplement par manque d’un substrat au moins.
La formation d’une enzyme par une cellule provoque une réaction biochimique donnée et la destruction de l’enzyme l’interrompt.
Comme c’est un gène qui est à l’origine de l’enzyme, c’est l'activation du gène qui induira la formation de l’enzyme. L’opéron du gène, sollicité par l’activité d’une molécule pouvant être un substrat ou une commande intracellulaire ou extracellulaire, permet l’ouverture du gène pour former l’ARN messager qui « guidera » la synthèse de l’enzyme.
Des petites quantités d’enzymes de désactivation d’enzymes peuvent être formées qui vont tendre à diminuer les activités cellulaires par destruction des enzymes : si la formation des enzymes est soutenue, les enzymes de désactivation ne peuvent pas les faire toutes disparaître et les activités cellulaires correspondantes se font. Lorsque la formation des enzymes ralentit voire cesse par arrêt de l’action sur l’opéron du gène ou par blocage de l’opéron par une autre substance, alors, les enzymes de désactivation pourront venir à bout des enzymes concernées et les activités correspondantes cesseront.
En résumé :
- une activité est provoquée par la synthèse de son enzyme due à l’activation de l’opéron de son gène,
- une activité est maintenue par la poursuite de la synthèse de son enzyme,
- une activité est interrompue, d'une part, par l'arrêt de la synthèse de son enzyme par une levée de l’activation ou par blocage de l’opéron du gène de l’enzyme et, d’autre part, par la dégradation des enzymes restantes par les enzymes de désactivation.
